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专注多肽 服务科研
编号:636205
CAS号:
三字母:H2N-Ala-Glu-Arg-Tyr-Gly-Leu-Ser-Gly-Ser-Asp-Val-Leu-Asp-Asn-Val-Ala-OH
描 述:Rad51 (175–190)(CDB55)对应链交换蛋白中参与 DNA 修复复合物形成的区域。序列基序促进柔性环形成与结合伴侣结合。结构研究揭示其对核蛋白丝组装的贡献。该肽用于同源重组通路研究。
编号:636206
CAS号:
三字母:H2N-Ser-Pro-Ser-Ser-Asn-Arg-Ile-Arg-Asn-Thr-OH
描 述:晚期糖基化终末产物受体来源肽包含一段与晚期糖基化终末产物配体相互作用的结合界面残基。序列结构支持 β‑折叠或环区构象。结构柔性可用于受体‑配体对接建模。该肽用于受体信号与胞外相互作用研究。
编号:636207
CAS号:
三字母:H2N-Gly-Leu-Ser-Gly-Ser-Asp-Val-Leu-Asp-Asn-Val-Ala-OH
描 述:Rad51 (179–190) 包含决定 DNA 链入侵必需蛋白质‑蛋白质相互作用表面的残基。序列结构支持转角与环区形成。构象可塑性有助于与介导因子及辅因子的相互作用建模。研究人员将其用于 DNA 修复结构生物学研究。
编号:636208
CAS号:
三字母:H2N-Ser-Ile-Tyr-Tyr-Tyr-Arg-Tyr-Gly-Leu-OH
描 述:基质靶向抗原是源自基质相关蛋白的肽段,用于探测基质细胞相互作用。序列特征支持对胞外结合伴侣的研究。构象行为揭示可及表面基序。研究人员利用该肽进行肿瘤‑基质界面定位与微环境信号研究。
编号:636209
CAS号:
三字母:H2N-Ser-Thr-Thr-His-Trp-Gly-Phe-Thr-Leu-Ser-OH
描 述:明胶酶抑制剂修饰阴性对照肽具有改变的序列,可破坏明胶酶结合但保留理化性质。随机化或取代残基可阻止有效抑制性接触。结构行为为特异性评估提供基线。该肽可用于基质金属蛋白酶实验与非特异性相互作用验证。
编号:636210
CAS号:
三字母:H2N-Ala-Phe-Leu-Ser-Val-Lys-Lys-Gln-Phe-OH
描 述:存活素 (85–93) 包含 C 端片段,参与蛋白质稳定与调控结构域结构。序列元件决定局部构象与结合伴侣识别。折叠转变揭示其对二聚体界面几何的影响。该肽用于精细定位存活素结构决定因素。
编号:636211
CAS号:
三字母:H2N-Met-Ser-Leu-Gln-Arg-Gln-Phe-Leu-OH
描 述:TRP‑1 片段是较大蛋白质的功能区域,与色素生物化学及氧化过程相关。该肽为研究残基特异性贡献提供简化系统。其理化特征支持对氧化还原相关通路的研究。研究人员利用该肽评估黑色素相关机制中的结构‑功能关系。
编号:636212
CAS号:
三字母:H2N-Ala-Ser-Phe-Lys-Leu-Gln-Arg-Gln-Asn-Arg-Val-Asp-Ser-Lys-Glu-Thr-Glu-OH
描 述:人肿瘤坏死因子 α 转化酶 (807‑823) 是一段肽片段,对应金属蛋白酶结构域结构与调控研究的重要区域。其序列突出与底物结合相关的相互作用基序。生物物理研究利用其构象趋势。该片段用于机制定位与抑制剂开发研究。
编号:636213
CAS号:
三字母:H2N-Phe-Ser-Asn-Ser-Thr-Asn-Asp-Ile-Leu-Ile-OH
描 述:小鼠 VEGFR‑2/KDR I 对应参与配体驱动激活的受体结合区域。序列基序支持 β‑转角与局部结构确定。构象研究揭示受体二聚化决定因素。该肽用于受体激酶定位与信号研究。
编号:636214
CAS号:
三字母:H2N-Val-Ile-Leu-Thr-Asn-Pro-Ile-Ser-Met-OH
描 述:小鼠 VEGFR‑2/KDR II 对应参与配体诱导受体二聚化的片段。序列基序促进 β‑折叠与环区构象。结构行为可用于信号关键残基建模。该肽用于受体酪氨酸激酶结合与通路定位。





