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专注多肽 服务科研
编号:636721
CAS号:
三字母:H2N-Gly-Cys-Asn-His-Gly-Phe-Leu-Ser-Ala-Asp-Gln-Gln-Leu-Ile-Lys-OH
描 述:胶原相关蛋白 CLAC‑P 的 NC2‑1 结构域(171–185)是与胶原相互作用 CLAC‑P 结构域相关的多肽片段。其序列支持 β 链配对和基质结合基序评估。研究人员用其分析胶原亲和力的结构决定因素。该多肽有助于定位细胞外基质接触点。
编号:636722
CAS号:
三字母:H2N-Lys-Thr-Glu-Glu-Ile-Ser-Glu-Val-Asn-Sta-Val-Ala-Glu-Phe-CONH2
描 述:β 分泌酶抑制剂 2 是利用疏水残基和极性残基设计模拟底物结合基序的序列。其主链支持过渡态几何和对接研究。该多肽适用于催化识别分析。应用包括抑制剂模拟、结构生物物理学和结合分析。
编号:636724
CAS号:
三字母:H2N-Ala-Glu-Ile-Pro-Glu-Glu-His-Ile-Pro-His-Gln-Gln-Ile-Gln-OH
描 述:淀粉样 β 蛋白 DIP(183‑196)含有一段明确片段,可用于探测淀粉样前体区域内的长程相互作用。其序列支持二级结构转变和多肽‑蛋白质接触研究。该片段常用于定位聚集界面和研究溶剂依赖性折叠。其可控组成适用于结构生物化学和多肽模拟流程。
编号:636725
CAS号:
三字母:H2N-Asp-Tyr-Asn-Gly-Asn-Leu-His-Glu-Ala-Leu-Gln-Arg-Ile-Thr-Cys-OH
描 述:胶原相关蛋白 CLAC‑P 的 NC3 结构域(430‑443)是与胶原结合 CLAC‑P 模块相关的多肽片段。其序列支持 β 链排列和基质识别研究。研究人员用其研究蛋白质‑基质界面。该多肽有助于细胞外黏附决定因素的结构定位。
编号:636726
CAS号:
三字母:H2N-Cys-Lys-Gly-Glu-Gln-Gly-Asp-Gln-Gly-Pro-Arg-Met-Val-Phe-Pro-Lys-OH
描 述:胶原相关蛋白 CLAC‑P 的 Cys‑NC2‑2 结构域(155‑169)是与胶原相关蛋白的细胞外基质相互作用相关的多肽。其半胱氨酸便于氧化还原控制的偶联研究。研究人员评估其构象以探索结合决定因素。该分子支持细胞外基质结构功能定位。
编号:636727
CAS号:
三字母:H2N-Cys-Gly-Glu-Trp-Thr-Tyr-Asp-Asp-Ala-Thr-Lys-Thr-Phe-Thr-Val-Thr-Glu-OH
描 述:蛋白质 G B1 结构域(41‑56)半胱氨酸 40‑β 发夹(BHA)含有 strategically 放置的半胱氨酸,通过硫醇化学支持稳定的 β 发夹折叠。该多肽作为研究二级结构动力学的模型系统。其序列有助于解析氢键网络和多肽稳定性。应用包括蛋白质折叠研究和结构基序工程。
编号:636728
CAS号:
三字母:H2N-Val-Leu-Leu-Phe-Phe-Val-Gly-Cys-Gly-Val-Leu-Leu-Ser-Arg-Lys-Arg-Arg-Arg-OH
描 述:人 Notch1(1735‑1752)是 Notch1 受体的细胞内结构域多肽,用于研究转录复合体组装。其序列含有与 CSL 和共激活蛋白相互作用的基序。研究人员用其研究结合时从无序到有序的转变。该多肽有助于 Notch 信号转导的结构定位。
编号:636729
CAS号:
三字母:H2N-Arg-Gly-Trp-Ser-Val-Gln-Asn-Gly-Lys-Tyr-Thr-Asn-Asn-Gly-Lys-Thr-Thr-Glu-Gly-Arg-OH
描 述:Betanova(BET)是一种设计的 β 片层多肽,由交替疏水残基和极性残基组成,具有稳定紧凑的折叠。其可预测结构使其成为 β 片层形成的理想模型。该多肽支持折叠热力学研究。应用包括蛋白质设计研究、结构模拟和二级结构分析。
编号:636730
CAS号:
三字母:H2N-Cys-His-Tyr-Pro-Ser-Arg-Leu-Arg-Arg-Asp-Pro-Phe-Arg-Asp-Ser-Pro-Leu-Ser-Ser-Arg-OH
描 述:人热休克蛋白 B8(10‑29)覆盖小分子热休克蛋白的调控区段。其基序支持寡聚化行为和 β 链排列研究。研究人员评估结构转变以定位分子伴侣界面。该多肽丰富了 HspB8 结构域分析。
编号:636731
CAS号:
三字母:H2N-Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Asp-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala-OH
描 述:D‑丝氨酸 14‑人核归素(HN)引入立体化学反转,增强对蛋白水解降解的抗性并改变结构柔性。该取代可精确定位人核归素基序内的构象状态。研究人员利用该多肽探测与蛋白质伴侣和调控复合体的相互作用。其独特构型拓展了多肽稳定和分子设计的应用。





