400-998-5282
专注多肽 服务科研

mCRAMP (mouse)是一种由34个氨基酸组成的抗菌肽,对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌具有比较强的抗菌活性,但对人红细胞没有溶血活性。体外研究表明它能显著抑制幽螺旋杆菌的增殖。
编号:180620
CAS号:376364-36-2
单字母:H2N-GLLRKGGEKIGEKLKKIGQKIKNFFQKLVPQPEQ-OH
| 参考文献(References): | L.Saiman et al., Antimicrob. Agents Chemother., 45, 2838 (2001) P.Bergman et al., Infect. Immun., 74, 6982 (2006) |
| 溶解度: | Soluble in water |
mCRAMP (mouse)是一种由34个氨基酸组成的抗菌肽,对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌具有比较强的抗菌活性,但对人红细胞没有溶血活性。体外研究表明它能显著抑制幽螺旋杆菌的增殖。
CRAMP is a cathelin-related antimicrobial peptide expressed in the embryonic and adult mouse. Functional studies showed CRAMP to be a potent antibiotic against Gram-negative bacteria by inhibiting growth of a variety of bacterial strains and by permeabilizing the inner membrane of E.coli directly.
CRAMP是在小鼠髓系细胞中发现的第一个抗生素肽,是一种针对革兰氏阴性菌的强效抗生素。
CRAMP is the first antibiotic peptide found in cells of myeloid lineage in the mouse, a potent antibiotic against Gram-negative bacteria.
CRAMP (mouse) 是一种抗菌肽。CRAMP (mouse) 可用于生物膜相关感染的研究。
抗菌肽(Cathelicidin-Related Antimicrobial Peptide, CRAMP)是一种在哺乳动物体内存在的活性多肽,属于抗菌肽家族的一员。在人类中,这种抗菌肽被称为LL-37;而在小鼠中,则被称为CRAMP。CRAMP在人体内仅有一个成员hCAP18(其活性片段为LL-37),即Cathelicidin(LL-37),在小鼠体内也仅有一个成员CRAMP(Cathelin-related antimicrobial peptide),即Cathelicidin(CRAMP)。
CRAMP的功能
CRAMP在体内的主要功能是抵御微生物入侵,它能够直接杀死细菌、真菌和病毒等病原体。此外,CRAMP还参与调节免疫反应,影响炎症过程。研究表明,CRAMP在炎症性肠病(IBD)和慢性阻塞性肺疾病(COPD)等疾病的发病机制中扮演着重要角色。
CRAMP的作用
1、在炎症性肠病(IBD)中的作用
在DSS诱导的炎性肠病小鼠模型中,CRAMP被发现与炎症反应密切相关。CRAMP不仅具有抗炎作用,在特定条件下也会增加促炎因子表达,具有选择性调控炎症反应的作用。研究显示,CRAMP干预后能够显著减缓DSS诱导的体重降低和结肠长度缩短,降低结肠组织炎症指数,减少炎性细胞浸润和组织学损伤。
2、在慢性阻塞性肺疾病(COPD)中的作用
在慢性阻塞性肺疾病中,CRAMP的高表达与气道上皮间质转化(EMT)有关。烟草烟雾等有害物质可以诱导气道上皮细胞产生包括CRAMP在内的多种生物活性物质,这些物质可以诱发炎症反应、氧化应激及蛋白酶/抗蛋白酶失衡等多种途径参与慢阻肺发病。CRAMP可能通过TACE/TGF-α/EGFR信号通路,介导烟草烟雾诱导的EMT,从而促进小气道纤维化,参与慢阻肺发病。
CRAMP作为一种重要的抗菌肽,在维持机体健康和防御感染中发挥着关键作用。同时,它在多种炎症性疾病中的作用也表明,CRAMP可能是未来治疗这些疾病的一个潜在靶点。
小鼠 CRAMP 是一种猫抗菌肽家族抗菌肽,用于研究先天免疫反应与膜破坏机制。其两亲性结构便于脂质相互作用与肽插入研究。研究人员通过序列分析理解防御素样行为。该分子有助于比较免疫肽研究。
CRAMP (mouse) is a cathelicidin-family antimicrobial peptide used to study innate immune responses and membrane disruption mechanisms. Its amphipathic structure facilitates examination of lipid interaction and peptide insertion. Researchers analyze its sequence to understand defensin-like behavior. The molecule aids comparative immunological peptide research.
| DOI | 名称 | |
|---|---|---|
| 10.1371/journal.pone.0124706 | Antiviral Activity of the Human Cathelicidin, LL-37, and Derived Peptides on Seasonal and Pandemic Influenza A Viruses | 下载 |
| 10.1128/IAI.01043-06 | Induction of the antimicrobial peptide CRAMP in the blood-brain barrier and meninges after meningococcal infection | 下载 |





