ACTH (1-30) (mouse, rat)_H2N-Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asn-Val-Ala-Glu-Asn-Glu-OH_H2N-SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPNVAENE-OH_促肾上腺皮质激素(ACTH)

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ACTH (1-30) (mouse, rat)

编号：635358

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单字母：H2N-SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPNVAENE-OH

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编号:	635358
中文名称:	ACTH (1-30) (mouse, rat)
英文名:	ACTH (1-30) (mouse, rat)
单字母:	H2N-SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPNVAENE-OH
三字母:	H2N N端氨基：N-terminal amino group。在肽或多肽链中含有游离a-氨基的氨基酸一端。在表示氨基酸序列时，通常将N端放在肽链的左边。 -Ser L-丝氨酸：serine。系统命名为(2S)-氨基-3-羟基丙酸。是编码氨基酸。因可从蚕丝中获得而得名。符号：S，Ser。在丝原蛋白及某些抗菌素中含有 D-丝氨酸。 -Tyr L-酪氨酸：tyrosine。系统命名为(2S)-氨基-3-(4-羟基苯基)丙酸。是编码氨基酸。符号：Y，Tyr。 -Ser L-丝氨酸：serine。系统命名为(2S)-氨基-3-羟基丙酸。是编码氨基酸。因可从蚕丝中获得而得名。符号：S，Ser。在丝原蛋白及某些抗菌素中含有 D-丝氨酸。 -Met L-甲硫氨酸：methionine又称“蛋氨酸”。系统命名为(2S)-氨基-4-甲硫基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：M，Met。 -Glu L-谷氨酸：glutamic acid。系统命名为(2S)-氨基-戊二酸。是编码氨基酸。符号：E，Glu。D-谷氨酸存在于多种细菌的细胞壁和某些细菌杆菌肽中。 -His L-组氨酸：histidine。系统命名为(2S)-氨基-3-(4-咪唑基)丙酸。其侧链带有弱碱性的咪唑基，为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号：H，His。 -Phe L-苯丙氨酸：phenylalanine。系统命名为(2S)-氨基-3-苯基丙酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：F，Phe。 -Arg L-精氨酸：arginine。系统命名为(2S)-氨基-5-胍基戊酸。在生理条件下带正电荷，为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号：R，Arg。 -Trp L-色氨酸：tryptophan[e]。系统命名为(2S)-氨基-3-(3-吲哚基)丙酸。是编码氨基酸，哺乳动物的必需氨基酸。符号：W，Trp。某些抗菌素中含有 D-色氨酸。 -Gly 甘氨酸：glycine。系统命名为 2-氨基乙酸。是编码氨基酸中没有旋光性的最简单的氨基酸，因具有甜味而得名。符号：G，Gly。 -Lys L-赖氨酸：lysine。系统命名为(2S)-6-二氨基已酸。是编码氨基酸中的碱性氨基酸，哺乳动物的必需氨基酸。在蛋白质中的赖氨酸可以被修饰为多种形式的衍生物。符号：K，Lys。 -Pro L-脯氨酸：proline。系统命名为吡咯烷-(2S)-羧酸。为亚氨基酸。是编码氨基酸。在肽链中有特殊作用，如易形成顺式的肽键等。符号：P，Pro。 -Val L-缬氨酸：valine。系统命名为(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：V，Val。在某些放线菌素如缬霉素中存在 D-缬氨酸。 -Gly 甘氨酸：glycine。系统命名为 2-氨基乙酸。是编码氨基酸中没有旋光性的最简单的氨基酸，因具有甜味而得名。符号：G，Gly。 -Lys L-赖氨酸：lysine。系统命名为(2S)-6-二氨基已酸。是编码氨基酸中的碱性氨基酸，哺乳动物的必需氨基酸。在蛋白质中的赖氨酸可以被修饰为多种形式的衍生物。符号：K，Lys。 -Lys L-赖氨酸：lysine。系统命名为(2S)-6-二氨基已酸。是编码氨基酸中的碱性氨基酸，哺乳动物的必需氨基酸。在蛋白质中的赖氨酸可以被修饰为多种形式的衍生物。符号：K，Lys。 -Arg L-精氨酸：arginine。系统命名为(2S)-氨基-5-胍基戊酸。在生理条件下带正电荷，为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号：R，Arg。 -Arg L-精氨酸：arginine。系统命名为(2S)-氨基-5-胍基戊酸。在生理条件下带正电荷，为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号：R，Arg。 -Pro L-脯氨酸：proline。系统命名为吡咯烷-(2S)-羧酸。为亚氨基酸。是编码氨基酸。在肽链中有特殊作用，如易形成顺式的肽键等。符号：P，Pro。 -Val L-缬氨酸：valine。系统命名为(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：V，Val。在某些放线菌素如缬霉素中存在 D-缬氨酸。 -Lys L-赖氨酸：lysine。系统命名为(2S)-6-二氨基已酸。是编码氨基酸中的碱性氨基酸，哺乳动物的必需氨基酸。在蛋白质中的赖氨酸可以被修饰为多种形式的衍生物。符号：K，Lys。 -Val L-缬氨酸：valine。系统命名为(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：V，Val。在某些放线菌素如缬霉素中存在 D-缬氨酸。 -Tyr L-酪氨酸：tyrosine。系统命名为(2S)-氨基-3-(4-羟基苯基)丙酸。是编码氨基酸。符号：Y，Tyr。 -Pro L-脯氨酸：proline。系统命名为吡咯烷-(2S)-羧酸。为亚氨基酸。是编码氨基酸。在肽链中有特殊作用，如易形成顺式的肽键等。符号：P，Pro。 -Asn 天冬酰胺：asparagine。L-天冬酰胺的系统命名为(2S)-氨基-3-氨酰基丙酸，是编码氨基酸。符号：N，Asn。D-天冬酰胺存在于短杆菌肽A分子中。 -Val L-缬氨酸：valine。系统命名为(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号：V，Val。在某些放线菌素如缬霉素中存在 D-缬氨酸。 -Ala 丙氨酸：alanine。L-丙氨酸的系统命名为(2S)-氨基丙酸，是编码氨基酸，也叫L-α-丙氨酸。符号：A，Ala。D-丙氨酸存在于多种细菌细胞壁的糖肽中。β-丙氨酸是维生素泛酸和辅酶A的组分。 -Glu L-谷氨酸：glutamic acid。系统命名为(2S)-氨基-戊二酸。是编码氨基酸。符号：E，Glu。D-谷氨酸存在于多种细菌的细胞壁和某些细菌杆菌肽中。 -Asn 天冬酰胺：asparagine。L-天冬酰胺的系统命名为(2S)-氨基-3-氨酰基丙酸，是编码氨基酸。符号：N，Asn。D-天冬酰胺存在于短杆菌肽A分子中。 -Glu L-谷氨酸：glutamic acid。系统命名为(2S)-氨基-戊二酸。是编码氨基酸。符号：E，Glu。D-谷氨酸存在于多种细菌的细胞壁和某些细菌杆菌肽中。 -OH C端羧基：C-terminal carboxyl group。在肽或多肽链中含有游离羧基的氨基酸一端。在表示氨基酸序列时，通常将C端放在肽链的右边。
氨基酸个数:	30
分子式:	C₁₆₂H₂₅₀N₄₈O₄₃S₁
平均分子量:	3590.08
精确分子量:	3587.86
等电点(PI):	11.75
pH=7.0时的净电荷数:	7.21
平均亲水性:	0.4
疏水性值:	-1.21
消光系数:	8480
标签:	促肾上腺皮质激素(ACTH)

ACTH的定义
促肾上腺皮质激素（ACTH、Adrenocorticotropic hormone）或促肾上腺皮质激素是垂体前叶产生的一种激素，它刺激肾上腺皮质。

促肾上腺皮质激素（ACTH），也称为促肾上腺皮质激素，是一种由垂体前叶腺产生和分泌的多肽促性激素。它是下丘脑-垂体-肾上腺轴的重要组成部分，通常是在对生物压力的反应中产生的（连同下丘脑的促肾上腺皮质激素释放激素）。它的主要作用是增加皮质类固醇的产生和释放，以及顾名思义，是肾上腺皮质的皮质醇。

ACTH是由前opiomelanocortin（pre-POMC）合成的。翻译过程中信号肽的去除产生了241个氨基酸的多肽POMC，在被内肽酶进行蛋白水解切割之前，它会经历一系列的翻译后修饰，例如磷酸化和糖基化，以产生具有不同生理活性的各种多肽片段。这些片段包括NPP，促黑素Gamma（γ-MSH），潜在肽，促肾上腺皮质激素（促肾上腺皮质激素或ACTH），促黑素Alpha（促黑素细胞激素或α-MSH），促肾上腺皮质激素样中间肽（CLIP），促肾上腺皮质激素Beta （β-LPH），脂蛋白Gamma（γ-LPH），促黑素β（β-MSH），β-内啡肽和Met-脑啡肽。POMC，

为了调节ACTH的分泌，该轴内分泌的许多物质表现出缓慢/中间和快速的反馈环活性。肾上腺皮质分泌的糖皮质激素起抑制下丘脑CRH分泌的作用，进而降低了ACTH的垂体前叶分泌。糖皮质激素也可能抑制POMC基因转录和肽合成的速率。后者是一个缓慢的反馈循环的例子，它的工作时间从几小时到几天不等，而前者的工作时间则在几分钟到几分钟。
ACTH还与许多生物体的昼夜节律有关。ACTH在人血中的半衰期约为十分钟。
相关肽
六个相关肽包括较小的生物活性片段（激素），这些片段是通过对前opiomelanocortin多蛋白（POMC）进行差分加工而从共同的前体衍生而来的。ACTH，促肾上腺皮质激素样中间叶蛋白[CLIP]，β-内啡肽，γ-脂蛋白[yLPH]，脑啡肽和α-黑素蛋白[aMSH] 1。

ACTH的发现
1930年代首次研究了ACTH的性质。1933年，由詹姆斯·科利普（James Collip），赫伯特·埃文斯（Herbert Evans）和贝玛尔多·侯赛（Bemardo Houssay）领导的研究小组使用垂体提取物刺激肾上腺皮质。美国生物化学家Choh Hao Li是1943年分离ACTH并在1963年对其进行合成的几位科学家之一。

ACTH的结构特征
ACTH的分子量为4541.3 K Da 2。它是由39个氨基组成的直链肽分子。前24个氨基酸和后7个氨基酸相同，而第25至32个氨基酸略有不同。只有前20个氨基酸才能发挥全部活性，称为活性中心。

ACTH的作用机制
ACTH进入全身循环并与位于肾上腺皮质细胞和皮肤表面的特定高亲和力受体结合。ACTH受体是七种跨膜的G蛋白偶联受体3，在配体结合后会经历构象变化，从而刺激腺苷酸环化酶，从而导致细胞内cAMP的增加和蛋白激酶A的激活。最终导致类固醇生成的刺激。

ACTH的功能
ACTH的主要功能是刺激肾上腺皮质分泌一组类固醇激素，称为糖皮质激素，盐皮质激素和雄激素类固醇。糖皮质激素可控制人体对糖的使用，并在压力时刻帮助调节生物功能。它刺激胆固醇转化为孕烯醇酮，这是所有类固醇激素的前体。它用于治疗类风湿关节炎，溃疡性结肠炎，肝炎和减轻疼痛。它们通过促进必需的蛋白质在特定于记忆的位点4合成所需的蛋白质，在记忆处理中起主要作用。

ACTH的的文献参考

1、Funkelstein L, Toneff T, Mosier C, Hwang SR, Beuschlein F, Lichtenauer UD, Reinheckel T, Peters C, Hook V (2008). Major role of cathepsin L for producing the peptide hormones ACTH, beta-endorphin, and alpha-MSH, illustrated by protease gene knockout and expression. J Biol Chem., 283(51):35652-35659.

2、Lee TH, Lerner AB, Buettner-Janusch V (1961). On the structure of human corticotropin (adrenocorticotropic hormone). J. Biol. Chem., 236:2970-2974.

3、Mountjoy KG, Robbins LS, Mortrud MT, Cone RD (1992). The cloning of a family of genes that encode the melanocortin receptors. Science, 257:248–1251.

4、Flood JF, Jarvik ME, Bennett EL, Orme AE (1976). Effects of ACTH peptide fragments on memory formation. Pharmacol Biochem Behav., 5:41-51.
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