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Substance P, FAM-labeled

P物质(SP)是一种重要的神经肽,属于速激肽家族。它充当神经递质和神经调节剂。它与神经激肽A密切相关,两者都起源于相同的前体前体原胰凝乳蛋白酶A。它从感觉神经末梢释放,参与炎症和疼痛过程。该肽是荧光(FAM)标记的物质P,Abs/Em=494/521nm。

编号:487996

CAS号:

单字母:5FAM-RPKPQQFFGLM-CONH2

纠错
  • 编号:487996
    中文名称:Substance P, FAM-labeled
    英文名:Substance P, FAM-labeled
    单字母:5FAM-RPKPQQFFGLM-CONH2
    三字母:5FAM

    N端标记5-FAM

    -Arg

    L-精氨酸:arginine。系统命名为(2S)-氨基-5-胍基戊酸。在生理条件下带正电荷,为编码氨基酸。是幼小哺乳动物的必需氨基酸。符号:R,Arg。

    -Pro

    L-脯氨酸:proline。系统命名为吡咯烷-(2S)-羧酸。为亚氨基酸。是编码氨基酸。在肽链中有特殊作用,如易形成顺式的肽键等。符号:P,Pro。

    -Lys

    L-赖氨酸:lysine。系统命名为(2S)-6-二氨基已酸。是编码氨基酸中的碱性氨基酸,哺乳动物的必需氨基酸。在蛋白质中的赖氨酸可以被修饰为多种形式的衍生物。符号:K,Lys。

    -Pro

    L-脯氨酸:proline。系统命名为吡咯烷-(2S)-羧酸。为亚氨基酸。是编码氨基酸。在肽链中有特殊作用,如易形成顺式的肽键等。符号:P,Pro。

    -Gln

    L-谷氨酰胺:glutamine。系统命名为(2S)-氨基-4-氨酰基丁酸,是编码氨基酸。符号:GIn,Q。

    -Gln

    L-谷氨酰胺:glutamine。系统命名为(2S)-氨基-4-氨酰基丁酸,是编码氨基酸。符号:GIn,Q。

    -Phe

    L-苯丙氨酸:phenylalanine。系统命名为(2S)-氨基-3-苯基丙酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号:F,Phe。

    -Phe

    L-苯丙氨酸:phenylalanine。系统命名为(2S)-氨基-3-苯基丙酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号:F,Phe。

    -Gly

    甘氨酸:glycine。系统命名为 2-氨基乙酸。是编码氨基酸中没有旋光性的最简单的氨基酸,因具有甜味而得名。符号:G,Gly。

    -Leu

    L-亮氨酸:leucine。系统命名为(2S)-氨基-4-甲基戊酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号:L,Leu。

    -Met

    L-甲硫氨酸:methionine又称“蛋氨酸”。系统命名为(2S)-氨基-4-甲硫基丁酸。是编码氨基酸。是哺乳动物的必需氨基酸。符号:M,Met。

    -CONH2

    C端酰胺化

    氨基酸个数:11
    分子式:C84H108O19N18S1
    平均分子量:1705.93
    精确分子量:1704.78
    等电点(PI):-
    pH=7.0时的净电荷数:2
    平均亲水性:-0.2125
    疏水性值:-0.7
    消光系数:-
    来源:人工化学合成,仅限科学研究使用,不得用于人体。
    纯度:95% 或98%可选
    盐体系:若定制,可选TFA盐、醋酸盐、盐酸盐和柠檬酸盐等
    生成周期:现货或定制2-3周,请咨询销售人员
    储存条件:负80℃至负20℃
    标签:FAM、FITC修饰肽    神经肽及相关肽   

  • P物质(SP)是一种重要的神经肽,属于速激肽家族。它充当神经递质和神经调节剂。它与神经激肽A密切相关,两者都起源于相同的前体前体原胰凝乳蛋白酶A。它从感觉神经末梢释放,参与炎症和疼痛过程。该肽是荧光(FAM)标记的物质P,Abs/Em=494/521nm。

    Substance P (SP) is an important neuropeptide belonging to the tachykinin family. It acts as a neurotransmitter and neuromodulator. It is closely related to neurokinin A, both originating from the same precursor preprotachykinin A. It is released from the terminals of sensory nerves and is involved in inflammation and pain processes. This peptide is a fluorescent (FAM)-labeled Substance P, Abs/Em = 494/521 nm.

    多肽荧光标记由于没有放射性,实验操作简单。因此,目前在生物学研究中多肽荧光标记应用非常广泛,多肽荧光标记方法与荧光试剂的结构有关系,对于有游离羧基的采用的方法与接多肽反应相同,也采用HBTU/HOBt/DIEA方法连接。 在N端标记FITC的多肽需经历环化作用来形成荧光素,通常会伴有最后一个氨基酸的去除,但当有一个间隔器如氨基己酸,或者是通过非酸性环境将目的多肽从树脂上切下来时,这种情况可避免在切割的过程中被TFA切割掉。
            人们利用利用荧光标记的多肽来检测目标蛋白的活性,并将 其发展的高通量活性筛选方法应用于疾病治疗靶点蛋白的药物筛选和药物开发(例如,各种激 酶、磷酸酶、肽酶等)。
            专肽生物能够提供技术成熟的各种荧光标记多肽。
     

     

    下面是一些常见的多肽修饰荧光物质结构:




    FITC标记
     

     

          FITC(异硫氰酸荧光素)具有比较高的活性,我们公司可以通过两种方式将FITC标记于多肽 上:(1) 将FITC标记于赖氨酸(Lys)或被选择性地脱保护的鸟氨酸(ornithine)侧链氨基 上;(2) 将FITC标记于多肽N端氨基。

     

          当在N端标记时,建议在最后一个氨基和由异硫氰酸酯与氨基反应产生的硫脲键之间引入 烷基间隔器(alkyl spacer),如氨基己酸(Ahx)。链接切割需要酸性环境,在N端标记FITC 的多肽需经历环化作用来形成荧光素,通常会伴有最后一个氨基酸的去除,但当有一个间隔器 如氨基己酸,或者是通过非酸性环境将目的肽从树脂上切下来时,这种情况可避免。空间位阻 被认为是在荧光染料前使用Ahx的主要原因,而不是为什么FITC不能直接偶联在多肽上的原因。

     

          Ahx或b-Ala均可作为间隔器用于FITC标记的多肽上。

     

     

     



     

    普通荧光修饰

     

    荧光修饰中文名称 N端 N端带有linker
    生物素标记多肽 Biotin- Biotin-Ahx-
    异硫氰酸荧光素 FITC-   FITC-Ahx-  
    5-羧基荧光素 5-FAM- 5-FAM-Ahx- 
    丹磺酰荧光素 Dansyl- Dansyl-Ahx- 
    5-羧基四甲基罗丹明 TMR-  (TAMRA-) TMR-Ahx-  (TAMRA-Ahx-) 

    通过Lys侧链氨基连接的荧光修饰

     

    多肽N端 多肽序列中间 N端带有linker
    生物素标记多肽 Biotin- 多肽C端
    Lys(Biotin)-  -Lys(Biotin)-- -Lys(Biotin) 
    Lys(FITC)- -Lys(FITC)-  -Lys(FITC)
    Lys(5-FAM)- -Lys(5-FAM)- -Lys(5-FAM)
    Lys(Dansyl)-  -Lys(Dansyl)- -Lys(Dansyl)
    Lys(TMR)- -Lys(TMR)-  -Lys(TMR)
    Lys(Dnp)- -Lys(Dnp)-  -Lys(Dnp)



    专肽常做的荧光物质的激发光波长和发射光波长。可供参考选择:
     

    荧光基团 Ex(nm) Em(nm) 荧光基团 Ex(nm) Em(nm)
    羟基香豆素 325 386 R-phycoerythrin (PE) (489) 565 578
    丹磺酰氯 340 578 Rhodamine Red-X 560 580
    AMC 345 445 Tamara 565 580
    甲氧基香豆素 360 410 Alexa fluor 555 556 573
    Alexa fluor 系列 345 442 Alexa fluor 546 556 573
    氨基香豆素 350 445 Rox 575 602
    Dabcyl 453 - Alexa fluor 568 578 603
    Cy2 490 510 Texas Red 589 615
    FAM 495 517 Alexa fluor 594 590 617
    Alexa fluor 488 494 517 Alexa fluor 621 639
    FITC 495 519 Alexa fluor 633 650 668
    Alexa fluor 430 430 545 Cy5 (625) 650 670
    5-FAM 492 518 Alexa fluor 660 663 690
    Alexa fluor 532 530 530 Cy5.5 675 694
    HEX 535 556 TruRed 490; 675 695
    5-TAMRA 542 568 Alexa fluor 680 679 702
    Cy3 550 570 Cy7 743 767
    TRITC 547 572 Cy3.5 581 596

    定义
    神经肽的长度为3-40个氨基酸,可作为神经递质。它们广泛分布于中枢神经系统和周围神经系统。

    发现
    神经肽是由约翰·休斯博士和科斯特里茨博士于1975年发现的。它们是内啡肽,内在产生的吗啡样物质,会在体内产生一系列类似药物的作用。可以从序列信息1中鉴定神经肽前体mRNA序列,并且得到的翻译蛋白序列包括信号肽序列和一个或多个神经肽。广泛而复杂的一系列酶处理步骤,包括被激素或前蛋白转化酶切割以及其他翻译后修饰,在创建活性神经肽之前就发生在翻译后的蛋白质序列上  2,3。

    结构特征
    通过核磁共振(NMR)光谱研究了几种来自软体动物的类似神经肽的构象性质。肽的N末端可变区中的氨基酸取代对溶液中反向转化的种群具有显着影响。通过使用两个独立的NMR参数测得的转弯数,发现使用Helix aspersa的受体膜制剂与IC50值高度相关(r2 = 0.93和0.82)。这些结果表明,构象集合降低了特定肽相对于特定受体4,5的有效浓度。

    神经肽Y与人肽相同,并且与禽胰多肽高度同源。神经肽Y和禽胰多肽之间的同源性保留了维持三级结构必不可少的所有残基。结果表明,神经肽保留了紧凑的三级结构,其特征是在N末端的聚脯氨酸II类螺旋和C末端的a螺旋 6之间广泛的疏水相互作用。

    已经通过许多孤儿受体之一发现了一些肽,这些受体是内源性配体未知的受体,例如“类阿片受体样1”(ORL1)。随后,已阐明该ORL1受体的内源性激动剂的结构,一种称为孤儿蛋白FQ或伤害感受蛋白的17个氨基酸的肽7。

    行动方式
    神经肽是由神经元作为细胞间信使释放的肽。一些神经肽充当神经递质,而另一些充当激素。神经肽既可以为我们提供支持,也可以为我们提供帮助。抗炎神经肽可帮助我们减少皮肤发炎。神经肽是自然产生的,可以在非常有限的时间内与靶细胞膜受体在明确的作用位点相互作用。因此,大多数这些内源性化合物的特征在于低的生物屏障渗透性和非常高的酶促降解敏感性。脑室内或全身注射神经肽Y(NPY)可使cast割的雌性大鼠血浆中的促黄体生成激素(LH)水平降低。6。

    功能

    生物功能,神经肽控制着我们的情绪,能量水平,痛苦和愉悦感,体重以及解决问题的能力;它们还会形成记忆,情感行为,食欲和发炎,修复疤痕和皱纹并调节我们的免疫系统。这些活跃的大脑小信使实际上打开了皮肤7的细胞功能。因此,今天,与神经肽系统相互作用的药物设计是后基因组药物化学研究最广泛的途径之一。

    P物质已被确定为负责伤害性信号传递的主要神经肽。内源性阿片类药物是天然神经肽,负责伤害性信号的调节(通常是抑制)。

    免疫系统,当它们被分泌时,它们会激活自然杀伤细胞(NK细胞),从而增强我们的免疫系统。

    随着内啡肽的分泌越来越多,血管病变使收缩的血管恢复到正常状态,使血液以正常方式流动。大多数成人疾病都始于血管堵塞。内啡肽有助于改善血液循环。

    内啡肽通过去除超氧化物具有抗衰老作用。从呼吸进入人体的氧气可以转变为超氧化物。这是造成人类疾病和衰老的最大敌人之一。

    抗压力激素,应对压力的能力与我们体内的内啡肽水平成正比。

    缓解疼痛的作用是,我们的神经系统在接收到疼痛信号时会分泌神经递质。一旦内啡肽在疼痛的那一刻被释放,内啡肽就会与神经元上的内啡肽受体结合,从而阻止第一种神经递质被分泌出来。

    记忆力,神经肽可以改善记忆力,因为它们可以使脑细胞保持年轻健康。

    参考

    1.     Hummon AB, Richmond TA, Verleyen P, Baggerman G, Huybrechts J, Ewing MA, Vierstraete E, Rodriguez-Zas SL, Liliane SL, Robinson GE (2006). From the genome to the proteome: uncovering peptides in the Apis brain. Science, 27(314):647-649.

    2.     Rockwell NC, Krysan DJ, Komiyama T, Fuller RS (2002). Precursor processing by Kex2/Furin Proteases. Chem. Rev., 102:4525–4548.

    3.     Von ER, Beck-Sickinger AG (2004). Biosynthesis of peptide hormones derived from precursor sequences. Curr. Med. Chem.,11:2651–2665.

    4.     Edison AS, Espinoza E, Zachariah C (1999). Conformational Ensembles: The Role of Neuropeptide Structures in Receptor Binding. The Journal of Neuroscience., 19(15):6318-6326.

    5.     Payza K, Greenberg MJ, Price DA (1989). Further characterization of Helix FMRFamide receptors: kinetics, tissue distribution, and interactions with the endogenous heptapeptides. Peptides, 10:657-661.

    6.     Allen J, Novotný J, Martin J, Heinrich G (1987). Molecular structure of mammalian neuropeptide Y: Analysis by molecular cloning and computer-aided comparison with crystal structure of avian homologue. PNAS., 84:2532-2536.

    7.     Guya J, Lia S,  Pelletier G (1988). Studies on the physiological role and mechanism of action of neuropeptide Y in the regulation of luteinizing hormone secretion in the rat. Regulatory Peptides., 23(2):209-216.

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